选课类别:计划内与自由选修 | 教学类型:理论课 |
课程类别:本科计划内课程 | 开课单位:生命科学与医学部 |
课程层次:专业选修 | 学分:3.0 |
这门课分晶体衍射,冷冻电镜和NMR三部分,由三位老师分别讲解。
基本就是介绍技术原理,仪器使用,操作还有应用。有部分蛋白质结构的相关知识生化都讲过。
只有李老师的部分有作业,大概就是读读文献总结实验方法还有pymol软件的使用。
生物大分子互作分析是比较重点的知识,在李老师和许超老师的内容都有介绍,许超老师在实验方法原理上讲的更详细,考试大题也涉及两道。
最终考试十分友好,都是老师上课反复强调的知识点。虽然ppt(尤其是NMR原理)部分晦涩难懂,但是非常偏数学物理推导的内容不会考,由十分的填空(很简单,都是定义挖空)和九道大题构成,记得考了:三种研究结构技术的原理,特点比较;设计生物大分子互作研究流程;如何修正冷冻电镜中的由于分子移动造成的误差;氨基酸结构式和名称默写;几种同位素自旋量子数默写(非常有原子物理和化学原理的味道);ITC和SPR的优劣比较(ppt有原对比表格)
同样是三学分比隔壁神经性价比高太多。
更新:全员通过,优秀率拉满,最终总评98,我直接吹爆
这门课记忆量比传统生物课要少很多,最大的困难在于复习没有提纲不是很方便,且冷冻电镜部分的 PPT 是英文。
钱老师上课会提问,我建议大家记住他问过的问题,期末很可能会考。
2024 秋季考试题回忆(不完全):
填空题(16分):2024 年诺贝尔化学奖的工作?晶胞相关定义填空;同步辐射 X 射线的优势;一些生物大分子互作的填空(比如问你蛋白质二硫键在什么之间形成);透射电镜两种成像方式?扫描电镜利用了哪些电子信号?
名词解释(24分,8个):anfinsen实验、布拉格方程、NMR、alpha-helix、泛素-蛋白酶体系统、PROTAC、MAPK级联磷酸化、化学位移(谢谢评论区同学补充)。
大题(60分,6题*10分):简要叙述你对结构生物学的理解(开放题);根据文献内容作答(比如沉淀剂是什么、图片中高/低分辨率的区域、如何获得Fhkl相位以及原理);冷冻电镜的误差以及修正方式;直接电子探测器相比CCD的优势 + counting mode 与 Super resolution mode 的原理;概述冷冻电镜单颗粒成像的过程;氨基酸单字母/三字母/结构式书写(甲硫氨酸、脯氨酸、异亮氨酸、色氨酸、缬氨酸)。